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  1. 工学部
  1. 工学部
  2. その他(工学部)

Reverse Micellar Extraction of β-Galactosidase from E.coli

http://hdl.handle.net/10458/4639
http://hdl.handle.net/10458/4639
ca14f325-8746-403b-9a81-da71ef0561b9
名前 / ファイル ライセンス アクション
shiomori_1992.pdf shiomori_1992.pdf (790.2 kB)
Item type 会議発表論文 / Conference Paper(1)
公開日 2013-11-01
タイトル
タイトル Reverse Micellar Extraction of β-Galactosidase from E.coli
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 solvent extraction
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
資源タイプ conference paper
著者 塩盛, 弘一郎

× 塩盛, 弘一郎

WEKO 5570
e-Rad 80235506

en Shiomori, Koichiro

ja 塩盛, 弘一郎

ja-Kana シオモリ, コウイチロウ


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久保井, 亮一

× 久保井, 亮一

WEKO 5861

ja 久保井, 亮一

ja-Kana クボイ, リョウイチ

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駒沢, 勲

× 駒沢, 勲

WEKO 5862

ja 駒沢, 勲

ja-Kana コマサワ, イサオ

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Kuboi, Ryoichi

× Kuboi, Ryoichi

WEKO 5867

en Kuboi, Ryoichi

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Komasawa, Isao

× Komasawa, Isao

WEKO 5868

en Komasawa, Isao

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Forward and back extraction of E.coli β-galactosidase(β - gal) were carried out using AOT-isooctane reverse micellar systems, in which an injection method and a phase transfer method were employed. β-Gal is a large oligomeric protein with molecular weight of 540kDa. Unexpectedly, β-gal was easily solubilized with the former method and back extracted into 0.1M KCI aqueous solution without much loss of enzyme activity, though β-gal in the micellar solution did not show enzyme activity. In the latter method, β-gal was extracted into the reverse micellar solution up to 40% of the feed protein depending on both salt type and salt concentration. A novel solubilization mechanism was suggested for the large oligomeric proteins.
言語 en
書誌情報 en : Proceedings of Symposium on Solvent Extraction

p. 111-116, 発行日 1992-12
出版者
出版者 日本溶媒抽出学会
言語 ja
出版者
出版者 Japanese Association of Solvent Extraction
言語 en
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
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Ver.4 2023-07-30 22:57:42.451299
Ver.3 2023-07-30 08:41:14.048652
Ver.2 2023-07-30 03:27:05.358118
Ver.1 2023-05-15 10:29:18.883064
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