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  1. 工学部
  1. 工学部
  2. 学術雑誌掲載論文 (工学部)

A cellulose-binding domain specific for native crystalline cellulose in lytic polysaccharide monooxygenase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum

http://hdl.handle.net/10458/0002001197
http://hdl.handle.net/10458/0002001197
b7a2f212-6fed-425d-b126-8d865f85114e
名前 / ファイル ライセンス アクション
1-s2.0-S0144861724008774-main.pdf Fulltext (7.2 MB)
license.icon
アイテムタイプ 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2025-04-25
タイトル
タイトル A cellulose-binding domain specific for native crystalline cellulose in lytic polysaccharide monooxygenase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
キーワード Biodegradation
キーワード
言語 en
キーワード Brown-rot decay
キーワード
言語 en
キーワード Carbohydrate-binding protein
キーワード
言語 en
キーワード Cellulose
キーワード
言語 en
キーワード Fungi
キーワード
言語 en
キーワード Plant cell wall
資源タイプ
資源タイプ journal article
アクセス権
アクセス権 open access
著者 Kojima, Yuka

× Kojima, Yuka

en Kojima, Yuka

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Sunagawa, Naoki

× Sunagawa, Naoki

en Sunagawa, Naoki

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田川, 聡美

× 田川, 聡美

WEKO 35251
e-Rad_Researcher 20911952

ja 田川, 聡美
宮崎大学

ja-Kana タガワ, サトミ

en Tagawa, Satomi
University of Miyazaki

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Hatano, Tomohiro

× Hatano, Tomohiro

en Hatano, Tomohiro

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Aoki, Moeri

× Aoki, Moeri

en Aoki, Moeri

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Kurei, Tatsuki

× Kurei, Tatsuki

en Kurei, Tatsuki

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Horikawa, Yoshiki

× Horikawa, Yoshiki

en Horikawa, Yoshiki

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Wada, Masahisa

× Wada, Masahisa

en Wada, Masahisa

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Funada, Ryo

× Funada, Ryo

en Funada, Ryo

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Igarashi, Kiyohiko

× Igarashi, Kiyohiko

en Igarashi, Kiyohiko

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Yoshida, Makoto

× Yoshida, Makoto

en Yoshida, Makoto

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Cellulose-binding domains (CBDs) play a vital role in cellulose degradation by enzymes. Despite the strong ability of brown-rot fungi to degrade cellulose in wood, they have been considered to lack or have a low number of enzymes with CBD. Here, we report the C-terminal domain of a lytic polysaccharide monooxygenase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum (GtLPMO9A-2) functions as a CBD, classified as a new family of carbohydrate-binding module, CBM104. The amino acid sequence of GtCBM104 shows no similarity to any known CBDs. A BLAST search identified 84 homologous sequences at the C-terminus of some CAZymes, mainly LPMO9, in basidiomycetous genomes. Binding experiments revealed GtCBM104 binds selectively to native crystalline cellulose (cellulose I), but not to artificially modified crystalline or amorphous cellulose, while the typical fungal CBD (CBM1) bound to all cellulosic materials tested. The adsorption efficiency of GtCBM104 to cellulose I was >20-times higher than that of CBM1. Adsorption tests and microscopic observations strongly suggested that GtCBM104 binds to the hydrophilic regions of cellulose microfibrils, while CBM1 recognizes the hydrophobic surface. The discovery of GtCBM104 strongly suggests that the contribution of CBD to the cellulose enzymatic degradation mechanism of brown-rot fungi is much larger than previously thought.
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Citation: Yuka Kojima, Naoki Sunagawa, Satomi Tagawa, Tomohiro Hatano, Moeri Aoki, Tatsuki Kurei, Yoshiki Horikawa, Masahisa Wada, Ryo Funada, Kiyohiko Igarashi, Makoto Yoshida, A cellulose-binding domain specific for native crystalline cellulose in lytic polysaccharide monooxygenase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum, Carbohydrate Polymers, 347, 122651-122651, 2025-01, https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2024.122651
言語 en
bibliographic_information en : Carbohydrate Polymers

巻 347, p. 122651, 発行日 2025-01-01
出版者
出版者 Elsevier BV
言語 en
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 0144-8617
item_10001_relation_14
関連タイプ isVersionOf
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2024.122651
権利
権利情報 © 2024 The Authors.
言語 en
出版タイプ
出版タイプ VoR
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Ver.1 2025-04-25 01:08:27.472952
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